Différences d'activité entre Trypsinogene et Trypsine, deux enzymes.

Publié le 1 nov. 2010 il y a 13A par Anonyme - Fin › 3 nov. 2010 dans 13A
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Sujet du devoir

Bonjour,

Je ne comprend pas les documents qui sont donnés et donc la réponse à l'unique question est impossible.

Lien vers le sujet sous forme de scan :
http://bit.ly/94N4H7

Où j'en suis dans mon devoir

J'ai compris qu'il y avait deux enzymes et puis c'est à peu prêt tout, le premier document est incompréhensible ...



4 commentaires pour ce devoir


Anonyme
Posté le 1 nov. 2010
Bonjour je n'arrive pas à voir ton scan. Ce qu'il faut savoir c'est que l'enzyme Trypsine est produite dans le pancréas sous forme inactive le trypsinogène, elle ne devient active qu'une fois dans l'intestin grêle où elle subit une hydrolyse
Anonyme
Posté le 1 nov. 2010
Il faut que tu copie le lien et que tu le colle dans la barre d'adresse de ton navigateur :

http://bit.ly/94N4H7

C'est une image et on ne peut pas les mettre autrement.
Anonyme
Posté le 1 nov. 2010
Bonjour,
Je pense que la seule chose que tu as compris est fausse ce qui t'induis en erreur pour répondre à ta question!
Pour analyser les documents, 4 étapes :
- je vois
- je constate
- j'en déduis
- j'en conclue

Je vais t'aider pour le premier document (que tu n’as pas compris) et te laisser faire l'analyse pour les autres

Le document 1 est un texte expliquant les différences entre la trypsine et le trypsinogène. Je constate que :
- la trypsine est une ENZYME digestive et qu’elle permet la réduction de la longueur des chaines polypeptidiques.
- le trypsinogène est une PROENZYME et qu’elle est le stade précoce de la trypsine
J’en déduis que le trypsinogène a besoin d’une étape pour passer du stade PROENZYME à ENZYME. J’en conclue que les vésicules enzymatiques des cellules acineuses de l’intestin ne permettant pas ce passage. (le document 1b te permettra de comprendre ce passage)

Pour le document 2, je t'explique juste le principe de l'electrophorèse : sépare les protéines selon leur TAILLE, leur charge et leur conformation. Plus les peptides sont eloignés de la souce de migration, plus ils sont petits.

N'hésite pas à nous commenter les autres documents et nous te corrigerons au besoin.
Anonyme
Posté le 1 nov. 2010
C'est bon pour les documents du moins je suppose, j'ai fais un peu comme toi même si j'ai moins développé.

Mais le soucis c'est plutôt de répondre à la question, car comment expliquer que 3 liaisons (on ne sait pas entre quel acides) se casse grâce à une enzyme (entérokinase) dont on ne nous dit rien, et grâce à cela, les deux acides d'Histidine et la Sérine se retrouve à côté et forme le site actif ?

Franchement je vois, mais je ne sais pas dire pourquoi. A moins qu'il faille juste expliquer cette différence entre la trypsinogène et la trypsine.

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